Синтез и распад белков, нуклеотидов и нуклеиновых кислот

кислот

Важный этап диссимиляции аминокислот в процессе хранения — их дезаминирование: окисляясь, аминокислота образует соответствующую кетокислоту и аммиак. В результате дезаминирования возникают побочные продукты спиртового брожения, такие как кетокислоты. Последние в дальнейшем подвергаются окислительновосстановительным превращениям, в результате которых образуются одноатомные спирты. Наряду с другими продуктами неполного окисления они придают плодам специфические запах и вкус. Установлена корреляция между снижением лейцина и нарастанием изоамилового спирта, снижением валина и увеличением изобутилового спирта, снижением глутаминовой кислоты и новообразованием к концу хранения янтарной кислоты.

Изменение белков наблюдается и при хранении зерна. Общее содержание азотистых веществ остаётся постоянным или незначительно возрастает за счёт уменьшения доли углеводов, расходуемых на дыхание. Однако снижаются растворимость белков и атакуемость их пищеварительными ферментами.

Одновременно наблюдаются повышение доли аминного азота и уменьшение содержания белков. Так, за два года хранения при температуре 24°С пшеницы с влажностью 11% атакуемость белков снизилась на 8%, а кукурузы — на 3,6%. Постепенно изменяется аминокислотный состав белков, снижается доля доступного лизина. Особенно существенны эти изменения в первые месяцы хранения и при сушке, даже очень осторожной. Изменяется также доля гистидина и аргинина.

Изменения белков.

Биологическая ценность белков определяется содержанием незаменимых аминокислот (НАК) и их соотношением. Белки, содержащие все НАК (их восемь: триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин) и в тех соотношениях, в каких они входят в белки нашего организма, называются полноценными. В растительных белках, как правило, недостаточно лизина, метионина, триптофана и некоторых других НАК. Так, в гречневой крупе недостаёт лейцина, в рисе и пшенице — лизина.

Размягчение продуктов при тепловой обработке и протирание их улучшают усвояемость белков, особенно растительного происхождения. Однако при избыточном нагревании содержание НАК может уменьшиться. Так, при длительной тепловой обработке в ряде продуктов снижается количество доступного для усвоения лизина. Этим объясняется меньшая усвояемость белков каш, сваренных на молоке, по сравнению с белками каш, сваренных на воде, но подаваемых с молоком.

Главной причиной, снижающей всасывание и утилизацию аминокислот в организме, является чрезмерная тепловая обработка белков в процессе приготовления пищи. Умеренная тепловая обработка улучшает их перевариваемость за счёт денатурации природных (нативных) белков и инактивации некоторых ингибиторов протеаз.

Денатурация белков. Это сложный процесс, при котором под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия кислот, щелочей, ультразвука и др.) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной) пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно, и химический состав белка не меняются.

В зависимости от природного строения белков, содержания растворителя и реакций среды начальная и конечная температуры денатурации белков различны.

В результате влаготепловой обработки одновременно с денатурацией происходит расщепление щёлоченерастворимых белков до азотсодержащих водорастворимых продуктов. При полном гидролизе белков образуется несколько десятков аминокислот. При медленном ферментативном гидролизе белков получают промежуточные продукты — пептоны и полипептиды.

Гидролитический распад белков можно выразить схемой:

белок — пептоны — полипептиды — аминокислоты.

Полипептидные цепи, состоящие из остатков различных аминокислот, обусловливают свойства белков, вкусовую и питательную ценность пищи. Поэтому определение условий гидролиза, обеспечивающих соответствующий вкус, высокую калорийность и биологическую активность гидролизата, является первостепенной задачей в технологической схеме переработки промышленного сырья.

При кулинарной обработке денатурацию белков чаще всего вызывает нагревание. Процесс этот в глобулярных и фибриллярных белках происходит по- разному. В глобулярных белках при нагревании усиливается тепловое движение полипептидных цепей внутри глобулы; водородные связи, которые удерживали их в определённом положении, разрываются, и полипептидная цепь развёртывается, а затем сворачивается по-новому. При этом полярные (заряженные) гидрофильные группы, расположенные на поверхности глобулы и обеспечивающие её заряд и устойчивость, перемещаются внутрь глобулы, а на поверхность её выходят реакционноспособные гидрофобные группы (дисульфидные, сульфгидрильные и др.), не способные удерживать воду.

Денатурация сопровождается изменениями важнейших свойств белка: потерей индивидуальных свойств; потерей биологической активности (например, в картофеле, грибах, яблоках и ряде других растительных продуктов содержатся ферменты, вызывающие их потемнение; при денатурации белки-ферменты теряют активность); повышением атакуемости пищеварительными ферментами (как правило, подвергнутые тепловой обработке продукты, содержащие белки, перевариваются полнее и легче); потерей способности к гидратации (растворению, набуханию); потерей устойчивости белковых глобул, которая сопровождается их агрегированием (свёртыванием, или коагуляцией, белка).

Сильное повреждение белковой молекулы возникает при более высокой температуре, особенно при её длительном воздействии, когда наблюдается взаимодействие между функциональными группами белка и другими компонентами (редуцирующими сахарами, жирами). Поэтому важно знать температурные пороги сахароаминных и аминогоссипольных реакций при переработке масличных семян в твёрдой фазе, при которых происходит необратимое взаимодействие аминокислот с указанными веществами, приводящее к разрушению участвующих в реакции соединений.

При температуре 80°С ещё не происходит образование соединений лизина с глюкозой, раффинозой и госсиполом. При 100°С и выше имеют место интенсивное взаимодействие этих соединений между собой и другие процессы, приводящие к исчезновению свободного лизина.

Продукты, полученные при нагревании указанных выше аминокислот с редуцирующими веществами до 100 °С и выше, изменяют цвет и приобретают новые органолептические свойства.

Из аминокислот наиболее подвержен различным воздействиям лизин. Так, продукты реакции лизина с глюкозой имеют вид тёмно-коричневой патоки с запахом оксиметилфурфурола и кислогорьким вкусом. Продукты реакции лизина с раффинозой приобретают тёмно- коричневый оттенок с соответствующим запахом и вкусом.

Горох содержит достаточно много по сравнению с другими растительными продуктами дефицитных аминокислот — лизина и триптофана. Варка без замачивания нелущёного зерна практически не снижает содержания незаменимых и всех других аминокислот. Однако в сравнении с варкой крупы и непропаренного зерна наблюдается дополнительное снижение количества гистидина и аргинина.

Наиболее устойчивыми к воздействию высокой температуры и давления оказались лизин, треонин, валин, изолейцин, лейцин, фенилаланин и серин. При этом содержание аминокислот снижается в основном за счёт заменимых аминокислот, сумма незаменимых аминокислот практически не уменьшается.

Агрегирование — это взаимодействие денатурированных молекул белка, которое сопровождается образованием более крупных частиц. Внешне это выражается по-разному в зависимости от концентрации и коллоидного состояния белков в растворе. Так, в малоконцентрированных растворах (до 1%) свернувшийся белок образует хлопья.

Белки, представляющие собой более или менее обводнённые гели (мышечные белки мяса, птицы, рыбы; белки круп, бобовых, муки после гидратации и др.), при денатурации уплотняются; при этом происходит их дегидратация с отделением жидкости в окружающую среду. Белковый гель, подвергнутый нагреванию, как правило, имеет меньшие объём, массу, большие механическую прочность и упругость по сравнению с исходным гелем нативных (натуральных) белков. Скорость агрегирования золей белка зависит от pH среды. Менее устойчивы белки вблизи изоэлектрической точки.

Деструкция белков. При длительной тепловой обработке белки подвергаются более глубоким изменениям, связанным с разрушением их макромолекул. На первом этапе изменений от белковых молекул могут отщепляться функциональные группы с образованием таких летучих соединений, как аммиак, сероводород, фосфористый водород, углекислый газ и др. Накапливаясь в продукте, они участвуют в образовании вкуса и аромата готовой продукции.

При дальнейшей гидротермической обработке белки гидролизуются, при этом первичная (пептидная) связь разрывается с образованием растворимых азотистых веществ небелкового характера (например, переход коллагена в глютин). Деструкция белков может быть целенаправленным приёмом кулинарной обработки, способствующим интенсификации технологического процесса (использование ферментных препаратов для ослабления клейковины теста, получение белковых гидролизатов и др.).

В процессе бланширования основные потери растительных белков связаны с началом развития реакции Майяра, которая заключается во взаимодействии аминогрупп аминокислот или даже свободных аминокислот с альдосахарами. На первом этапе реакции Майяра (по имени учёного, который в 1912 г. впервые её описал) образуются бесцветные соединения, которые путём комплексообразования впоследствии дают

тёмноокрашенные пигменты, называемые меланоидинами (<от гр. melanos — тёмный). Установлено, что на скорость реакции Майяра влияют влагосодержание, pH среды, температура, концентрация и тип участвующих веществ, физическое состояние продукта и др. В результате реакции Майяра понижается содержание некоторых эссенциальных аминокислот, следовательно, снижается качество белка и его пищевая ценность.

Кроме того, при тепловой обработке овощей и фруктов в результате денатурации протоплазматических белков и белков, входящих в состав пластид, облегчается переход веществ, растворённых в клеточном соке, в окружающую среду. Поэтому в процессе бланширования в воду может переходить значительное количество сахаров, витаминов, минеральных и других веществ клеточного сока.

Изучение влияния тепловой обработки на биологическую ценность белков позволяет сделать следующие выводы: при соблюдении технологических режимов практически не происходит деструкции аминокислот; биологическая ценность белков растительного происхождения при умеренном нагревании в некоторых случаях повышается, но снижается при интенсивной термической обработке; наличие редуцирующих сахаров, окисленного жира повышает степень термического повреждения белка; степень термического повреждения белка прямо пропорциональна времени воздействия.

Контрольные вопросы

  • 1. Как подразделяются ферменты? Каковы их свойства?
  • 2. Охарактеризуйте строение коферментов.
  • 3. Что такое каталитическая активность ферментов, от чего она зивисит?
  • 4. Перечислите активаторы и ингибиторы ферментов.
  • 5. Назовите какие превращения углеводов могут происходить в продукции?
  • 6. Перечислите возможные изменения крахмала.
  • 7. Охарактеризуйте окислительные изменения и порчу жиров.
  • 8. В результате чего происходит денатурация белков?
 
Посмотреть оригинал
< Пред   СОДЕРЖАНИЕ   ОРИГИНАЛ   След >