Меню
Главная
Авторизация/Регистрация
 
Главная arrow Естествознание arrow Биофизика
Посмотреть оригинал

Внутреннее вращение и поворотная изомерия.

Вращение и изометрия имеют важное значение в конформационной струк-

Рис. 8.3. График зависимости потенциальной энергии внутреннего вращения в этане от угла поворота (углы 0. 120°.....соответствуют w/эдлс-конформациям; углы 60, 180°, ... — цне-конформациям)

туре макромолекулы. Энергия ближних взаимодействий атомных групп зависит от расстояний между ними, которые в свою очередь меняются при вращении этих групп вокруг единичных связей. При близком расположении валентно не связанные атомы начинают отталкиваться, и возникает тормозящий энергетический потенциал, препятствующий вращению атомных групп. Энергия вращения атомных групп вокруг единичных связей дает основной вклад в общую конформационную энергию полимерной цепи.

На рис. 8.3 видно, что молекула этана имеет минимум конформа- ционной энергии в /п/эа«с-конформации и максимум — в дис-кон- формаиии. Энергетический барьер, или тормозящий потенциал, для перехода одной конформации в другую через дис-форму при

повороте вокруг С—С связи на 120° равен примерно 3 ккап/моль. Зависимость потенциала внутреннего вращения от угла поворота ф задается выражением

где U,, — высота барьера.

Общая конформационная энергия полимера зависит от взаимных углов поворотов звеньев вокруг единичных связей. Подобная система, где энергия составляющих элементов зависит от их взаимодействия друг с другом, называется кооперативной.

Конформационная энергия нолипептидной цепи. Конформа- ционная энергия определяется всеми видами объемных взаимодействий и зависит от энергии внутреннего вращения боковых цепей аминокислотных остатков вокруг единичных связей. Общее строение полипептидной цепи представлено на рис. 8.4. Как кажется на первый взгляд, вращение боковых групп может происходить вокруг всех единичных связей: N. —С“ на угол ф„ С"С, на угол |/,, C,— Ni+l на угол со,-. В этом случае взаимное влияние звеньев при изменении их положения может передаваться вдоль цепи через большое число связей, и тогда их вклад в общую конформационную энергию трудно учесть. Однако на самом деле двойной характер пептидной связи С"0 — N,+|H препятствует вращению вокруг нее. Он обусловлен обобществлением неподеленной пары 2S2 электронов атома азота между азотом и углеродом. Вследствие этого происходят выталкивание электрона углерода из двойной л-связи С=0 и локализация его иа кислороде с частичным превращением связи С=0 в одиночную

S.4. Общее строение гголипептияной цепи

Рис. S.4. Общее строение гголипептияной цепи

Делокализация электронов между атомами N, С, О приводит к тому, что пептидная группа максимально стабилизируется, когда ее атомы, включая «-углеродные атомы соседних аминокислот, расположены в одной плоскости. Поэтому вращение вокруг пептидной связи С“ =N(+) затруднено в силу ее двойного характера. Теперь можно учитывать только вращение вокругсвязей N,—С“ (угол ф,) и С“—С, (угол ф,), гак как в такой цепи отсутствуют сгерические перекрытия атомов /-й пептидной единицы с (/' + 2)-й или (i - 2)-единицами. Иными словами, в пептидной цепи имеет место только попарное кооперативное взаимодействие при вращении вокруг единичных связей, принадлежащих одному и тому же «-углеродному атому. Каждая пара углов (<р, и |/,) может рассматриваться независимо, а коопе- ративность в цепи фактически ограничивается взаимодействием соседних пептидных единиц. Потенциалы внутреннего вращения С/0 вокруг единичных связей весьма малы (-1,0 ккал/моль). Следовательно, минимумы отдельных дискретных состояний, возникающих при изменении углов 9 и 9, разделены невысокими барьерами. Общее выражение для конформационной энергии имеет вид

где Ulk(ср, ф) определяется потенциалом (8.3) с расстоянием rik, зависящим от углов ср и ф; ?/тст.,т задается формулой (8.4).

Было проведено определение конформационной энергии (8.6) для простейших остатков метиламидов N-ацетил-а-аминокислот (СИ,—CONH-—CHR—CONH—СН3), где R — радикал боковой цепи аминокислотного остатка.

На рис. 8.5 представлена диаграмма поверхности конформацион- ной энергии в функции углов ф и ф молекулы метиламид-Т4-ацетил- L-аланина. Видны четыре области низкой энергии с неглубокими минимумами 1 —2 ккал/моль. Данные расчета структуры совпадают с другими экспериментальными результатами.

Таким образом, конформация простейших фрагментов поли- пептидной цепи может быть найдена путем расчета. Для этого необходимо знать химическую последовательность аминокислотных остатков и подсчитать энергию невалентных взаимодействий их атомов и атомных групп по формуле (8.6). Найденная в результате конформация задается в виде конкретных значений углов поворота атомных групп и соответствующих расстояний между ними, при которых конформационная суммарная энергия, зависящая от всех видов объемных взаимодействий, достигает минимальных значений.

Однако конформационная энергия белка, включающего многие сотни остатков, не может быть найдена таким путем из-за больших математических трудностей. В этом случае также нельзя непосредственно рассчитать вторичную и тем более третичную структуру больших участков белка, зная основную последовательность.

Для определения структуры белка также пользуются эмпирическим методом, который основан на многочисленных экспериментальных

Диаграмма потенциальной поверхности молекулы метиламида- Г4-ацетил-Ь-аланина

Рис. 8.5. Диаграмма потенциальной поверхности молекулы метиламида- Г4-ацетил-Ь-аланина (цифры указывают энергию конформации в кДж/ моль) данных по корреляции между вторичной структурой участка белка и его первичной аминокислотной последовательностью. На основании этих корреляций сформулированы эвристические принципы пространственного строения белка и правила сворачивания пептидной цепи с образованием вторичной и третичной структур.

 
Посмотреть оригинал
< Предыдущая   СОДЕРЖАНИЕ   Следующая >
 

Популярные страницы