Меню
Главная
Авторизация/Регистрация
 
Главная arrow Естествознание arrow Биофизика
Посмотреть оригинал

КИНЕТИКА ФЕРМЕНТАТИВНЫХ ПРОЦЕССОВ

Ферментативные процессы играют ключевую роль в клеточном метаболизме, а следовательно, их кинетика должна иметь основное значение в динамике клеточных процессов.

Уравнение Михаэлиса— Ментен.

Рассмотрим простейшую ферментативную реакцию, в которой участвуют один субстрат (S) и один фермент (Е) и появляется один продукт (Р) при распаде фермент-субстратного комплекса (ES):

где к|, к | — константы скоростей прямой и обратной реакций образования (ES) к2 — константа скорости Р) образования продукта Р.

Система (3.1) описывается следующими дифференциальными уравнениями:

Поскольку в системе сохраняется постоянной общая концентрация фермента Е0, то в любой момент времени сумма концентраций свободного (Е) и связанного (ES) фермента равна

Посмотрим, можно ли применить в системе (3.1) принцип узкого места или принцип разделения переменных на быстрые и медленные. В уравнениях (3.2) легко выделить две группы переменных. Переменные S и Я отражают процессы расходования субстрата и соответствующего появления продукта реакции. Переменные Е и ES описывают процессы образования и распада фермент-субстратного комплекса. Посмотрим, насколько отличаются друг от друга эти группы переменных по своим характерным временам. Характерное время хЕ существования комплекса (ES) определяется наиболее быстрой стадией его распада с образованием продукта Р, т.е. константой скорости vP образования продукта. Эта же быстрая стадия определяет регенерацию и время существования в системе свободного фермента. Иными словами, характерное время т? жизни переменных Е и ES составляет

Константа к2 соответствует числу актов катализа, т.е. числу актов распада (ES) и образования Р в единицу времени. Время т?— это время оборота фермента, а константа к2 называется числом оборотов фермента.

Характерное время xs убыли S в системе и соответствующего появления Р, очевидно, зависит от скорости образования продукта. Оно равно

Максимальная скорость образования продукта будет достигнута, когда весь фермент Е() находится в связанном состоянии, т.е.

В этих условиях время убыли Сбудет минимальным

Теперь можно сравнить по величине т5и хЕ. Очевидно,

I? обычных условиях концентрация субстрата S во много раз превышает концентрацию продукта

Отсюда следует, что т.е.

Обычно по порядку величины значит,

Но согласно (1.21) это означает, что (Е) и (ES) являются быстрыми переменными. Их изменения настолько быстры, что они пребывают все время около своих стационарных значений E,ES. Следовательно, их можно описывать алгебраическими уравнениями, которые получаются путем приравнивания к нулю правых частей второго и третьего уравнений в модели (3.2):

Можно наглядно изобразить полученный результат в двух масштабах времени т? и (рис. 3.1).

Небольшая тележка (Е) осуществляет перевоз груза с одного места (S) на другое (Р). Она быстро нагружается и разгружается (т? мало), возвращаясь вновь за грузом. Однако общий процесс перевозки груза с одного места на другое (убыль Sи появление Р) происходит намного медленнее, чем каждый отдельный рабочий цикл тележки (ту» т?). Именно при выполнении условий (3.8) и (3.9) можно получить известное в биохимии уравнение Михаэлиса—Ментен зависимости стационарной скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата

где — константа Михаэлиса.

Из (3.10) видно, что при увеличении концентрации субстрата, когда S —>оо, v —>у™х = к2Е0, т. е. наблюдается насыщение скорости реакции (рис. 3.2). Из (3.10) также видно, что при Км = S скорость реакции равна Z7Д1ах/2. Следовательно, константа Михаэлиса КЛ1 равна концентрации субстрата, при которой половина молекул фермента находится в комплексе с субстратом, а стационарная скорость достигает половины своего максимального значения (см. рис. 3.2).

Дна масштаба времени ферментативного процесса

Рис. 3.1. Дна масштаба времени ферментативного процесса

Рис. 3.2. Зависимость скорости (и) ферментативной реакции от концентрации субстрата (S). Кривые / и 2 соответствуют двум ферментам с разными константами Михаэлиса (К М2 < КА/)

Нужная для обеспечения одной и той же скорости иР концентрация субстрата для двух разных ферментов будет тем больше, чем меньше активность данного фермента, т.е. чем больше его надо для обеспечения хианного количества фермент-субстратных комплексов. Очевидно, способность связываться с субстратом задается в (3.1) константой к|, увеличение которой и приводит к росту активности фермента и уменьшению величины КА1.

 
Посмотреть оригинал
< Предыдущая   СОДЕРЖАНИЕ   Следующая >
 

Популярные страницы